Proteínas

Proteínas
As proteínas são polímeros de aminoácidos, sendo a substância orgânica presente em maior quantidade entre os animais.

Funções Principais:
• Estrutural: exemplo: a queratina presente no cabelo e nas unhas.
• Enzimática: Aumento na velocidade de reações. Toda a proteína que faz catálise é dita enzima.
• Hormonal: Controle do organismo.
• Defesa: Todos os anticorpos são proteínas que fazem defesa.
• Reserva energética: Alguns aminoácidos podem ser utilizados pela célula para obtenção de energia, caso não haja nem açúcares nem lipídios disponíveis.
• Resistência a tecidos- exemplo: o colágeno, que dá resistência e sustentação à pele, fazendo-a permanecer lisa.
• Contração Muscular: Actina e miosina são proteínas que promovem a contração nas celulas musculares.
Transporte de CO2 e O2: A hemoglobina, proteína presente no interior dos glóbulos vermelhos, transporta estes gases respiratórios.

Aminoácidos:
Também chamados peptídeos, são as subunidades formadoras das proteínas ou peptídeos. Existem 20 tiposde aminoácidos na natureza:

Alanina	Arginina	Ácido aspártico	Ácido glutâmico	valina
leucina	isoleucina	lisina	Hidroxilisina	treonina
Cisteína	Cistina	metionina	glicina	serina
hidroxiprolina	fenilalanina	tirosina	histidina	triptofano

A estrutura dos aminoácidos

Todos apresentam uma estrutura semelhante, com um carbono central ligado a um radical amina, um radical carboxila, um hidrogênio e um quarto radical, chamado R, que é diferente para cada um dos 20 aminoácidos.














Os aminoácidos podem ser divididos em três categorias:

• Naturais: são aminoácidos que o organismo é capaz de sintetizar.
• Semi-essenciais: aminoácidos que o organismo fabrica em quantidade insuficiente.
• Essenciais: não são produzidos pelo organismo; por este motivo, são provenientes da alimentação.

Nem toda a proteína apresenta os 20 tipos de aminoácidos. Além disso, o número de aminoácidos entre as proteínas varia muito. A insulina, por exemplo, é uma molécula formada por 51 aminoácidos ea hemoglobina, por 574. Portanto duas proteínas podem diferir quanto ao número de aminoácidos, quanto aos tipos de aminoácidos que as compõem e ainda quanto à ordem em que os aminoácidos estão dispostos na estrutura na estrutura protéica.

As proteínas podem ser:
• Simples: formadas apenas por aminoácidos. Ex: os anticorpos;
• Conjugadas ou Complexas: Apresentam, além dos aminoácidos, um radical prostético (não protéico). Ex: as lipoproteínas.

Os aminoácidos reunem-se e formam as proteínas por meio da ligação entre o radical amina de um aminoácido, com a liberação de uma molécula de água : é a ligação peptídica.











O numero de ligações peptídicas em uma proteína é igual ao número de aminoácidos -1.








Estrutura das Proteínas:

Estrutura Primária:
Corresponde a uma sequência linear de aminoácidos.














Estrutura Secundária:
Além das ligações peptídicas entre os aminoácidos, estabelecem-se pontes de hidrogênio entre os radicais, de modo que a proteína adquire forma de α-hélice.






















Estrutura Terciária:
Corresponde à distribuição espacial e tridimensional de todos os átomos de proteína.





















Estrutura Quaternária:
É a associação de várias cadeias polipeptídicas, como ocorre por exemplo com a hemoglobina, que consiste na união de quatro cadeias polipeptídicas: alfa 1, alfa2, bet1 e beta 2.


















Tanto o estabelecimento de pontes de hidrogênio como o de outros tipos de ligações dependem da seqüência de aminoácidos que compõem a proteína. Uma alteração na seqüência de aminoácidos (estrutura primária) implica em alterações nas estruturas secundária e terciária da proteína. Como a função de uma proteína se relaciona com sua forma espacial, também será alterada.

Um exemplo clássico é a anemia falciforme. Nessa doença hereditária, há uma troca na cadeia de aminoácidos da hemoglobina (substituição de um ácido glutâmico por uma valina). Isto acaba por determinar mudanças na hemácia, célula que contém a hemoglobina, que assume o formato de foice quando submetida a baixas concentrações de oxigênio.













Desnaturação das Proteínas
Quando as proteínas são submetidas à elevação de temperatura, a variações de pH ou a certos solutos como a uréia, sofrem alterações na sua configuração espacial, e sua atividade biológica é perdida. Este processo se chama desnaturação. Ao romper as ligações originais, a proteína sofre novas dobras ao acaso. Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. É o que ocorre com a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna sólida.

Na desnaturação, a seqüência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação peptídica é rompida. Isto demonstra que a atividade biológica de uma proteína não depende apenas da sua estrutura primária, embora esta seja o determinante da sua configuração espacial.
Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem recobrar sua configuração espacial natural. Todavia, na maioria dos casos, nos processos de desnaturação por altas temperaturas ou por variações extremas de pH, as modificações são irreversíveis. A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas não se liquefaz quando esfria.